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SAINT LEGER - Rôle de la protéine TRF2 et de ses partenaires dans la recombinaison des télomères humains.

Soutenance de thèse

Vendredi 02 déc 2011
14h00
Adelaïde SAINT LEGER

Intervenant(s)

Adelaïde SAINT LEGER

Description générale
La protéine télomérique TRF2 permet de protéger les télomères notamment en régulant leur taille. Dans des cellules humaines, la surexpression de la protéine mutante TRF2B, dont le domaine basique est absent, induit un raccourcissement soudain des télomères. In vitro, ce domaine basique protège des structures d'ADN particulières, appelées Jonctions de Holliday (JH), de la résolution par des endonucléases. Ces JH peuvent être présentes aux télomères d'une part au niveau de la boucle télomèrique, une conformation de l'ADN qui ressemble à une structure intermédiaire de la recombinaison homologue, et d'autre part au niveau des fourches de réplication bloquées, fréquentes aux télomères.

Nous pensons que le raccourcissement soudain des télomères implique la résolution de JH au cours d'un événement de recombinaison homologue qui devrait être étroitement régulé afin d'éviter qu'il ne se réalise de façon inappropriée. Dans le but de mieux caractériser cet événement, j'ai montré que différentes endonucléases capables de résoudre des JH sont impliquées dans le raccourcissement des télomères induit par la protéine TRF2B. Puis j'ai mis en évidence le rôle de la protéine hRAP1, un partenaire de TRF2, dans la régulation de ce mécanisme et l'implication des protéines de la recombinaison homologue.

Complément

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