Actualité de l'ENS de Lyon

Guido Pintacuda, chimiste à l'ISA

Image absente
Portrait
Résumé

Lauréat ERC 2014

Description

Imagerie fonctionnelle des molécules biologiques par RMN

Spécialiste de la spectroscopie RMN, Guido Pintacuda est chercheur CNRS à l’Institut des sciences Analytiques (ISA). C'est là qu'il développe des méthodes inédites pour repousser les limites de l’observable, et ce pour des échantillons solides comprenant des ions métalliques : un domaine porteur d’enjeux importants.
Guido Pintacuda a 42 ans. Né en Italie, à Trévise, il intègre la Scuola Normale Superiore de Pise. Il soutient une thèse en 2002 sur les propriétés des ions métalliques via spectroscopies CD et RMN. Parallèlement, il effectue un post-doc jusqu’en 2004 au Karolinska Institute (Stockholm, Suède) dans l’équipe de Gottfried Otting. Son sujet : la RMN biomoléculaire sur des protéines qui contiennent des ions métalliques. Il utilise alors la spectroscopie RMN sur des échantillons en solution.
En 2003 et 2004, il étudie les interactions protéine-protéine sur des assemblages moléculaires impliqués dans la réplication de l’ADN à l’Australian National University. Après un autre post-doctorat à l’Ecole Normale Supérieure de Lyon dans l’équipe de Lyndon Emsley, il intègre le CNRS en 2005 en tant que chargé de recherche au sein Laboratoire de Chimie de l’ENS de Lyon. Là, il apporte à l'équipe ses compétences sur les protéines et les ions paramagnétiques et apprend la RMN d’échantillons solides.
L’équipe a depuis déménagé au sein de la nouvelle Cité lyonnaise de l’’environnement et de l’analyse, à Villeurbanne, dans l’Institut des Sciences Analytiques (ISA, ENS / CNRS / Lyon 1). Elle dispose d’une plateforme de spectroscopie RMN unique, notamment du spectromètre le plus puissant au monde. Guido Pintacuda devient directeur de recherche en 2009 et responsable du groupe « Analyse biomoléculaire via RMN solide » de l’ISA. Depuis 2013, il coordonne un réseau européen sur la RMN paramagnétique (ions métalliques), financé par l’Europe (FP7).
La spectrométrie RMN permet d’observer la matière à l’échelle de la molécule sans en détériorer sa structure. Le procédé fait appel à une technique extrêmement puissante : les chercheurs utilisent les propriétés magnétiques des noyaux d’atomes ; placés dans un champ magnétique et sollicités par des ondes radio, leur réaction magnétique nous renseigne sur leur nature. Le public bénéficie de cette technique en milieu hospitalier avec l’IRM. Mais c’est aussi un outil de recherche de pointe : la RMN permet par exemple d’obtenir une image en 3D très précise de molécules, qu’elles soient issues du vivant, de matériaux ou de produit chimiques.
Lire l'intégralité de l'article sur le site du CNRS Rhône-Auvergne
Reportage texte/photo : CNRS-DR7, Sébastien Buthion et Vanessa Cusimano

Le projet ERC


La moitié de nos protéines contiennent des ions métalliques. Et le tiers de ces protéines est associé à une membrane cellulaire. Ces protéines jouent un rôle primordial dans la vie de la cellule : elles peuvent laisser passer sélectivement des ions métalliques, pour transmettre des messages entre l’extérieur et l’intérieur, ou promouvoir comme des vrais catalyseurs chimiques des réactions complexes de façon très précise et efficace.
Comprendre ces protéines permet donc d’intervenir dans des processus cellulaires très importants (par exemple, bloquer l’infection d’une cellule), ou d’exploiter leur potentiel catalytique pour améliorer les procédés utilisés dans nos laboratoires chimiques de synthèse. Or, aujourd’hui, les scientifiques rencontrent de réelles difficultés pour les étudier. Ils utilisent habituellement des techniques de cristallographie mais ces protéines cristallisent trop difficilement. 
Disciplines
Mots clés