Les ponts disulfure révèlent ce qui guide leur chiralité

Les ponts disulfure, présents dans de nombreuses protéines comme dans certains matériaux innovants, peuvent adopter deux géométries « miroir ». En réexaminant des structures moléculaires déjà décrites et en les confrontant à des calculs théoriques, des scientifiques montrent que de faibles interactions entre atomes voisins suffisent à guider cette orientation. Des travaux, publiés dans la revue Chemical Communications, qui ouvrent des perspectives pour contrôler finement les propriétés de molécules ou de matériaux.

Les ponts disulfure -C-S-S-C- sont des liaisons covalentes reliant deux atomes de soufre. Dans les systèmes vivants, ils participent au repliement de nombreuses protéines et conditionnent souvent leur stabilité ou leur activité biologique. On les retrouve également dans des polymères autoréparables, des matériaux adaptatifs ou des architectures moléculaires capables de s'assembler spontanément.

Contrairement à ce que sa représentation schématique pourrait laisser croire, un pont disulfure n’implique pas des liaisons rectilignes. Les deux atomes de soufre adoptent spontanément une géométrie torsadée : si l'on regarde la liaison dans son axe, les deux extrémités semblent s'enrouler soit dans le sens des aiguilles d'une montre, soit dans le sens inverse, à la manière d'une hélice droite et d'une hélice gauche.

Cette propriété, appelée chiralité axiale, influence le plus souvent la façon dont une protéine se replie ou dont une molécule interagit avec son environnement. D’où l’intérêt d’identifier les mécanismes, actuellement encore mal compris, qui déterminent la formation préférentielle de l'une ou l'autre de ces deux formes.

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Référence

Titouan Chetot, Adrien Forot, Elise Dumont, Florent Perret, Laurent Vial & Julien Leclaire, « The non-covalent stereocontrol of disulfide bonds », Chem. Commun. 2026, 62, 12723–12735. DOI